ノイラミニダーゼとシアル酸の結合 Viewed from side. EnzyChrom Neuraminidase Assay Kit, 生体試料中に含まれるノイラミニダーゼ活性を,比色法または蛍光法で迅速かつ簡便に定量するキットです。試料と試薬を混合して測定するだけなので容易に自動化でき,ハイスループット解析に適しています。※本製品は研究用です。研究用以外には使用できません。, *阻害物質スクリーニングを行う際には別途ノイラミニダーゼをご用意いただく必要があります。, Neuraminidase Assay Kit, EnzyChrom (100tests), 製品情報は掲載時点のものですが、価格表内の価格については随時最新のものに更新されます。お問い合わせいただくタイミングにより製品情報・価格などは変更されている場合があります。 構造的には、シアル酸は、N-アシル化された約40のノイラミン酸の天然誘導体のファミリーに属し、2つの「親」構造を生じさせる:N-アセチルノイラミン酸(Neu5Ac)またはN-グリコリルノイラミン酸(Neu5Gc)。.

Orthomyxoviruses, Robert B. Couch, UTMB. シアル酸、ならびに酵素ノイラミニダーゼおよびシアル酸転移酵素は、重要な調節特性を有する。 原形質膜複合糖質におけるシアル酸の末端部分はマスキング機能を有するか、または膜受容体として. 免疫化学> ウイルス/微生物/アレルゲン>

ノイラミニダーゼ(Neuraminidase)はシアリダーゼとしても知られ,ポリサッカライド鎖の末端にあるシアル酸残基を加水分解する酵素です。主に細菌やウイルスのような微生物で発現しています。 Article includes a good clear line drawing of a neuraminidase on an influenza virus. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1151486, Search in UniProt Knowledgebase (Swiss-Prot and TrEMBL) for: neuraminidase. Life cycle of influenza virus 20th Sep Sendai NA阻害薬 . http://jvi.asm.org/cgi/content/abstract/69/2/1099, . ノイラミニダーゼ 「ミクソウイルス」 [★]. シアル酸である.IAV の表面糖タンパク質であるヘマグル チニン(hemagglutinin,HA)がシアル酸を認識する. IAV が結合するシアル酸の主要な分子種は,N- アセチル ノイラミン酸(N-acetylneuraminic acid,Neu5Ac)とN-グリコリルノイラミン酸(N-glycolylneuraminic acid, インフルエンザ、という名前は必ず一度は聞いたことがあると思います。 正式には「インフルエンザウイルス感染症」と呼びます。例年12月~3月頃に流行し、世間を賑わせていますよね。 インフルエンザウイルスは「一本鎖RNA」を持つウイルスで、単体では増殖することができませんので、ヒトを含む様々な動物に感染して増殖します。 インフルエンザウイルスは、構成するタンパク質の違いから、A型、B型、C型に分類されて … ウイルス> 出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』「2014/06/30 18:00:05」(JST), ノイラミニダーゼ(Neuraminidase、EC 3.2.1.18)は、ノイラミン酸のグリコシド結合を切断するグリコシダーゼである。シアリダーゼ(Sialidase)とも呼ばれる。ノイラミニダーゼは、広範な生物で見つかっている大きな酵素のファミリーである。最も良く知られているものは、インフルエンザ感染の拡大を防ぐ薬のターゲットとなるウイルス・ノイラミニダーゼである。ウイルス・ノイラミニダーゼは、しばしばインフルエンザウイルス表面の抗原決定基として用いられている。ホモログはほ乳類の細胞中にも存在し、様々な機能を持つ。少なくとも4つのほ乳類のノイラミニダーゼのホモログは、ヒトゲノムにも含まれている (NEU1, NEU2, NEU3, NEU4)。, ノイラミニダーゼは、新しく形成されたウイルス粒子またはホスト細胞の受容体からの、シアル酸残基末端の加水分解を触媒する[1]。この活性により、呼吸器官の粘膜中のウイルス粒子の運動性、また感染細胞で新しく生成したウイルス粒子の溶出が促進される[2][3]。, 2006年10月時点で、Swiss-Protには、様々な生物種からの137種類のノイラミニダーゼが登録されている[6]。インフルエンザウイルスのノイラミニダーゼには9つの亜型が知られており、そのほとんどはアヒルかニワトリで見られる。亜型N1及びN2は、ヒトのインフルエンザの流行と関連がある。, インフルエンザウイルスのノイラミニダーゼは、ウイルス表面にキノコ型の突出部として存在する。共通平面上の4つのほぼ球形のサブユニットから構成される頭部と、ウイルス膜の内側に埋め込まれている疎水部を持ち、ヘマグルチニンの抗抗原と反対の方向を向いた1本のポリペプチド鎖から構成される。ポリペプチド鎖内の6つの極性アミノ酸残基が保存され、その後には親水的なアミノ酸残基が続く。二次構造では、βシートが支配的である。, 近年出現したオセルタミビルとザナミビルに耐性を持つヒトインフルエンザウイルスA(H1N1) H274Yに対しては、酵母で生成した2つの人工四量体ドメインを組み合わせることで、純度が高く安定で大量の組換ノイラミニダーゼを得られる発現系の必要性が強調されている[7]。, インフルエンザのノイラミニダーゼの作用機構は、Taylorらによって研究され、右図のようであることが示された。酵素の触媒過程は4つの段階からなる。1段階めは、シアロシドがシアリダーゼに結合した時に、α-シアロシドが歪み、2C5椅子型構造(溶液の中で最低エネルギー)から擬舟型構造に変化する。2段階目ではオキソカルボカチオン中間体、即ちシアロシルカチオンが形成される。3段階めで、最初はα-アノマーとしてNeu5Acが形成され、その後変旋光して、より熱安定性を持つβ-Neu5Acとして放出される[8]。, ノイラミニダーゼ阻害薬は、インフルエンザウイルスの拡散防止に効果がある。ザナミビルは吸入、オセルタミビルは経口、研究中のペラミビルは静脈又は筋肉注射によって投与される。, インフルエンザウイルス粒子の表面には、主なタンパク質が2種類存在する。1つはレクチンヘマグルチニンタンパク質で、3つの比較的浅いシアル酸結合部位を持つ。もう1つはノイラミニダーゼで、ポケット状の活性部位を持つ。活性部位が比較的深く、低分子量の阻害薬が自由に遷移状態の複合体を作れるため、ノイラミニダーゼはヘマグルニチンよりも好ましい抗インフルエンザウイルス薬のターゲットとなる[9]。いくつかのインフルエンザウイルスのノイラミニダーゼのX線結晶構造が明らかになると、構造に基づいた阻害薬設計が可能となった[10]。, 不飽和シアル酸(N-アセチルノイラミン酸[Neu5ac])誘導体の2-デオキシ-2,3-ジデヒドロ-D-N-アセチルノイラミン酸(Neu5Ac2en)や遷移状態のシアロシルカチオンアナログは、有望な阻害薬の核になると信じられている。さらに、Neu5Ac2enを構造的に修飾することで、さらに効果的な阻害薬ができると考えられている[11]。, 多くのNeu5Ac2en由来の化合物が合成され、ノイラミニダーゼ阻害活性が試験された。例えば、4位が置換した誘導体である4-アミノ-Neu5Ac2enは、Neu5Ac2enよりも阻害作用が2桁大きく、ザナミビルとして市販される4-グアニジノ-Neu5Ac2enはvon Itzsteinらによって設計された[12]。一連のアミド結合C9置換Neu5Ac2enは、MegeshらによってNEU1の阻害薬として作用することが報告されている[13]。.

¥ç¥ó¤À¤â¤ó¤Ê¤¡¡£¡£, http://tcyamagata.cocolog-nifty.com/blog/2009/03/post-e159.html, http://www.glycoforum.gr.jp/science/word/glycolipid/GLB07J.html, http://www010.upp.so-net.ne.jp/inuikodomoclin/LDIC/shikkann.htm, http://www.asyura.com/2003/dispute8/msg/994.html, http://www.asyura.com/0306/health5/msg/105.html, http://higashiooi-machio.cocolog-nifty.com/blog/2009/11/post-be25.html. ウイルス・ノイラミニダーゼ (英: viral neuraminidase) は、ウイルスの表面に存在するノイラミニダーゼの一種であり、宿主細胞内で産生された複製ウイルスの、細胞からの遊離を可能にする。ノイラミニダーゼは一般にシアル酸類を糖タンパク質から切断する酵素であり、インフルエンザウイルスの自己複製プロセスにおいて必要とされる。 ノイラミニダーゼ(Neuraminidase)はシアリダーゼとしても知られ,ポリサッカライド鎖の末端にあるシアル酸残基を加水分解する酵素です。主に細菌やウイルスのような微生物で発現しています。, アッセイ法:Assay,測定範囲:0.1-10 U/ (比色)/0.01-2 U/ (蛍光),アッセイ数:100 tests,検出方法:呈色, 蛍光,測定波長:570, 530/590 nm, 試料(または前処理をした試料)と試薬を混合して測定するだけなので容易に自動化でき,ハイスループット化に適しています。. Horizon社Dharmacon製品(メーカー略称:DHA)のRNAiコレクション,cDNAコレクション,Yeastコレクションなど,遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。, OriGene Technologies社(メーカー略称:ORI)のTrueClone / TrueORF / TrueORF Gold cDNAクローンなど,遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。, TransOMIC Technologies社(メーカー略称:TOT)のRNAiコレクション,cDNAコレクション,Yeastコレクションなど,遺伝子機能研究に有用な遺伝子リソースを検索することができます。, HOME>
Proposed mechanism of catalysis of influenza virus sialidase 4 (Link to glycosidase mechanism), Proposed transition state for the sialidase mechanism 7, Chemical structures of 4- substituted Neu5Ac2en derivatives 8, . シアル酸は主に糖タンパク質および表面糖脂質の末端部分に存在し、これらの複合糖質に大きな多様性を提供する。異なる「シアリル化」パターンは組織特異的グリコシルトランスフェラーゼ(シアリルトランスフェラーゼ)の発現の産物である.

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